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Investigadores alemães do Instituto de Bioquímica Max Planck e do Centro de Genética da Universidade Ludwig Maximilians reconstituíram a enzima Rubisco, uma proteína-chave na fixação de dióxido de carbono durante o processo de fotossíntese (metabolização de dióxido de carbono e água em oxigénio e açúcar, na presença de luz, pelas plantas). Contudo, o processo precisa ainda ser melhorado, pois a reacção do Rubisco com o oxigénio é desfavorável. Uma vez que nos primeiros períodos geológicos o ambiente era muito pobre em oxigénio, a enzima ribulose-1,5-bifosfato carboxilase/oxigenase não se adaptou à crescente acumulação de oxigénio. Daí a limitada eficiência catalítica da Rubisco, que tem levado a grandes esforços por parte da engenharia enzimática, com o objectivo de aumentar a produtividade agrícola.

(Molecular graphic of the enzyme, Rubisco || Credit: I. ANDERSSON, OXFORD MOLECULAR BIOPHYSICS LABORATORY / SCIENCE PHOTO LIBRARY)

A Rubisco é uma proteína complexa: constituída por um grande complexo de oito subunidades (rbcL) maiores e oito subunidades (RbcS) menores, o que tornava impossível a sua construção em laboratório. O que estes cientistas fizeram foi usar acompanhantes (chaperones) celulares que garantem que apenas as partes correctas de uma proteína recém-sintetizada sejam conduzidas. Assim, o composto proteico adquire a sua estrutura exacta de três dimensões. Com a sua estrutura de 16 subunidades, o risco de aglutinação errada das partes da proteína é muito elevado, o que pode levar à formação de agregados inúteis. Apenas com a estrutura correcta, a macromolécula é capaz de cumprir a sua função correcta nas plantas.

A proteína modelo foi extraída de cianobactérias, através da sua reconstituição in vitro e posterior observação em crio-microscopia electrónica. Os cientistas observaram que o dobramento da subunidade RbcL pelos acompanhantes GroEL /GroES está intimamente ligada com a montagem mediada pelo chaperone RbcX2. Os monómeros de RbcL permanecem parcialmente instáveis e assim mantêm uma elevada afinidade por GroEL, enquanto não são capturados por RbcX2. Este actua como um grampo molecular na estabilização das subunidades RbcL como dímeros e facilita a montagem nuclear de RbcL8.

Agora, os cientistas pretendem modificar geneticamente a Rubisco para que esta se ligue ao dióxido de carbono mais frequentemente, enquanto que a metabolização do oxigénio se torna mais esporádica. Desta forma, as proteínas mutantes permitiriam aumentar a produtividade das culturas e também poderão ser usadas em gestão climática.

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